Glosario de química

Enzima

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en reacciones bioquímicas, acelerando procesos vitales en los organismos.

Definición de enzima

Una enzima es una proteína (en algunos casos un ARN, llamado ribozima) que actúa como catalizador biológico: acelera reacciones químicas en los seres vivos sin consumirse en ellas. Sin enzimas, la inmensa mayoría de las reacciones metabólicas serían demasiado lentas para sostener la vida.

Las enzimas son extraordinariamente eficientes: pueden multiplicar la velocidad de una reacción por factores de 10⁶ a 10¹², con una especificidad muy alta por su sustrato (la molécula sobre la que actúan).

Cómo funciona una enzima

Cada enzima tiene una región llamada centro activo (o sitio activo) con una geometría y química muy específicas. El sustrato encaja en él como una llave en una cerradura (modelo de Fischer, 1894), aunque hoy se prefiere el modelo del ajuste inducido (Koshland, 1958): la enzima cambia ligeramente de forma al unirse al sustrato.

El mecanismo general:

1. La enzima (E) se une al sustrato (S) formando un complejo enzima-sustrato (ES).
2. El sustrato se transforma en producto (P), facilitado por el entorno químico del centro activo.
3. La enzima libera el producto y queda disponible para otro ciclo.

E + S ⇌ ES → E + P

Factores que afectan a la actividad enzimática

• Temperatura: la actividad aumenta con la temperatura hasta un óptimo (en humanos, ~37 °C). Por encima, la enzima se desnaturaliza y pierde actividad irreversiblemente.
• pH: cada enzima tiene un pH óptimo. La pepsina trabaja a pH 2 (estómago); la tripsina a pH 8 (intestino).
• Concentración de sustrato: la velocidad aumenta hasta saturarse (todos los centros activos ocupados). Modela la ecuación de Michaelis-Menten: V = V_máx · [S] / (K_m + [S]).
• Inhibidores: moléculas que reducen la actividad enzimática. Pueden ser competitivos (compiten con el sustrato) o no competitivos (se unen a otro sitio).
• Cofactores y coenzimas: muchos enzimas requieren iones metálicos (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺) o moléculas orgánicas (NAD⁺, FAD, vitaminas) para funcionar.

Clasificación de las enzimas (IUBMB)

Las enzimas se clasifican en seis grandes grupos según el tipo de reacción que catalizan:

Ejemplos importantes en el cuerpo humano

• Amilasa salival: degrada el almidón a maltosa en la boca. Por eso la pasta o el pan empiezan a saber dulce si los mantienes en la boca.
• Pepsina: pH óptimo 2. Hidroliza proteínas en el estómago.
• Lipasa pancreática: degrada grasas en el intestino.
• DNA polimerasa: replica el ADN durante la división celular.
• ATP sintasa: produce ATP en la mitocondria a partir de un gradiente de protones.
• Catalasa: descompone el H₂O₂ tóxico en H₂O + ½ O₂. Reacciona con el agua oxigenada doméstica produciendo las burbujas características al limpiar heridas.

Errores frecuentes en exámenes

• Decir que las enzimas son consumidas en la reacción: no, las enzimas se recuperan tras cada ciclo catalítico. Por eso una pequeña cantidad de enzima puede transformar grandes cantidades de sustrato.
• Confundir enzima con sustrato: la enzima es el catalizador (proteína), el sustrato es la molécula sobre la que actúa.
• Pensar que las enzimas «vivas» no se desnaturalizan: sí lo hacen con calor, pH extremo o agentes desnaturalizantes (alcohol, metales pesados).
• Asumir que todas las enzimas son proteínas: la mayoría sí, pero algunas son ARN catalíticos (ribozimas) o complejos proteína-ARN (ribosomas, espliceosoma).

Aplicaciones prácticas

• Industria alimentaria: amilasas (jarabes de glucosa), proteasas (ablandadores de carne), pectinasas (zumos clarificados).
• Detergentes: proteasas y lipasas eliminan manchas orgánicas a baja temperatura.
• Industria farmacéutica: muchos medicamentos son inhibidores enzimáticos (estatinas, IECA, antibióticos).
• Diagnóstico clínico: medir actividad de transaminasas (ALT, AST) o lipasa indica daño hepático o pancreático.
• Biotecnología: enzimas de restricción para cortar ADN, polimerasas para PCR, ligasas para clonar genes.