Glosario de química
Proteína
Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos, esenciales para diversas funciones biológicas en los organismos.
Definición de proteína
Una proteína es una macromolécula biológica formada por una o más cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Las proteínas son los componentes estructurales y funcionales más importantes de todos los seres vivos: catalizan reacciones (enzimas), transportan sustancias, dan estructura, generan movimiento, defienden el organismo y regulan procesos.
Una célula humana típica contiene >10,000 proteínas distintas, codificadas por sus respectivos genes en el ADN. El conjunto completo de proteínas de una célula se llama proteoma.
Composición y estructura
Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos estándar combinados en distintas secuencias. Cada aminoácido tiene:
- Un grupo amino (-NH₂).
- Un grupo carboxilo (-COOH).
- Un átomo de hidrógeno.
- Un grupo lateral R único.
Los aminoácidos se enlazan por enlaces peptídicos (C-N entre el grupo carboxilo de uno y el amino del siguiente), formando cadenas polipeptídicas.
Niveles de estructura proteica
Las proteínas tienen cuatro niveles estructurales jerárquicos:
1. Estructura primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos, determinada por el ADN. Se escribe de N-terminal a C-terminal.
Ejemplo de la insulina humana (cadena B): F-V-N-Q-H-L-C-G-S-H-L-V-E-A-L-Y-L-V-C-G-E-R-G-F-F-Y-T-P-K-T.
Un solo cambio en la secuencia puede tener consecuencias: la anemia falciforme se debe a la sustitución de un único aminoácido (Glu por Val en la posición 6 de la hemoglobina β).
2. Estructura secundaria
Patrones locales de plegamiento estabilizados por puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Hay dos tipos principales:
- α-hélice: cadena en forma de espiral, 3,6 aminoácidos por vuelta. Común en queratina, miosina.
- Lámina β: cadenas extendidas y paralelas o antiparalelas. Común en seda, fibroína.
3. Estructura terciaria
El plegamiento global tridimensional de una cadena polipeptídica. Está determinado por:
- Puentes de hidrógeno.
- Interacciones hidrofóbicas (los aminoácidos no polares se agrupan en el interior).
- Puentes disulfuro (entre cisteínas).
- Atracciones electrostáticas (entre cargas + y −).
Esta estructura determina la función de la proteína (forma del centro activo en enzimas, sitios de unión en receptores).
4. Estructura cuaternaria
Cuando varias cadenas polipeptídicas se asocian formando un complejo funcional. Ejemplos:
- Hemoglobina: 4 cadenas (2 α + 2 β).
- Insulina: 2 cadenas unidas por puentes disulfuro.
- Anticuerpos: 4 cadenas (2 ligeras + 2 pesadas).
Funciones de las proteínas
Las proteínas son las moléculas más versátiles del cuerpo:
| Función | Ejemplo |
|---|---|
| Enzimas (catálisis) | Pepsina, ADN polimerasa, ATP sintasa |
| Estructural | Colágeno, queratina, elastina |
| Transporte | Hemoglobina (O₂), albúmina (ácidos grasos) |
| Defensa | Anticuerpos, interferones |
| Hormonal | Insulina, hormona del crecimiento |
| Contráctil | Actina, miosina (músculos) |
| Reserva | Caseína (leche), ovoalbúmina (huevo) |
| Reguladora | Factores de transcripción del ADN |
| Receptores | Proteínas de membrana, receptores neuronales |
Síntesis de proteínas
Las proteínas se sintetizan en los ribosomas a partir de la información del ADN, en un proceso de dos etapas:
- Transcripción: el ADN se copia a ARN mensajero (ARNm) en el núcleo.
- Traducción: el ARNm sale al citoplasma y los ribosomas leen los codones (tripletes de bases) para añadir el aminoácido correspondiente a la cadena.
El código genético asigna a cada uno de los 64 codones un aminoácido (o señal de stop). El proceso completo lleva segundos a minutos para una proteína típica.
Desnaturalización
Cuando una proteína pierde su estructura tridimensional, pierde su función. Esto se llama desnaturalización. Las causas:
- Calor: la clara de huevo cuajada al freír es albúmina desnaturalizada.
- pH extremo: el yogur se cuaja por la acidez del ácido láctico.
- Disolventes orgánicos: el alcohol desinfecta desnaturalizando proteínas bacterianas.
- Detergentes: el SDS desenrolla proteínas en electroforesis (PAGE).
- Iones metálicos pesados: Hg²⁺, Pb²⁺ envenenan al desnaturalizar enzimas.
Algunas desnaturalizaciones son reversibles (renaturalización al normalizar las condiciones); otras no.
Aminoácidos esenciales vs no esenciales
De los 20 aminoácidos, 9 son esenciales para el ser humano (no podemos sintetizarlos, hay que ingerirlos):
- Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina.
Los otros 11 son no esenciales (los sintetiza el cuerpo). Una dieta con proteínas completas (carne, pescado, huevos, lácteos) aporta los 20.
Las dietas vegetarianas pueden cubrirlos combinando alimentos: cereales + legumbres (arroz + frijoles, hummus + pan) aportan el perfil completo.
Errores frecuentes en exámenes
- Confundir aminoácido con proteína: un aminoácido es la unidad; una proteína contiene cientos o miles.
- Decir que «las proteínas son carne»: hay proteínas en legumbres, frutos secos, huevos, lácteos, pescado, cereales… La carne es solo una fuente.
- Pensar que todas las proteínas son enzimas: muchas son estructurales (colágeno), transportadoras (hemoglobina), defensivas (anticuerpos), etc.
- Olvidar que un único cambio de aminoácido puede ser crítico: como en la anemia falciforme.
Aplicaciones prácticas
- Industria farmacéutica: insulina recombinante, anticuerpos monoclonales, hormona del crecimiento, vacunas.
- Alimentación: proteínas de soja, suero, caseína usadas como suplementos deportivos y nutricionales.
- Diagnóstico clínico: niveles de proteínas en sangre (albúmina, globulinas, troponina) revelan enfermedades.
- Bioingeniería: diseño de proteínas artificiales para nuevas aplicaciones (terapéuticas, industriales, sensoras).
- Biocatálisis industrial: enzimas en detergentes, panadería, biocombustibles, papelería.